Phosphofructokinase

Phosphofructokinase ist ein allosterisches Enzym und regelt die ATP-Produktion.
Wenn die Zellatmung im Organismus ungehemmt ablaufen könnte, würde sie erst zum Stillstand kommen, wenn alle Vorräte aufgebraucht sind. Deshalb regeln sogenannte Schlüsselenzyme an bestimmten Kontrollpunkten die Reaktionen. Schlüsselenzyme bezeichnen Enzyme, die an speziellen Positionen (Schlüsselpositionen) des Stoffwechsels stehen oder eine herausragende Funktion im Stoffwechsel einnehmen. Schlüsselenzyme können, müssen aber nicht gleichzeitig geschwindigkeitsbestimmende Schrittmacherenzyme sein oder einer regulatorischen Kontrolle der Enzymaktivität unterliegen.
Die Aktivität der Schlüsselenzyme wird allosterisch geregelt. Das bedeutet, dass sich die räumliche Struktur des Enzyms derart verändert, dass das Substrat nicht mehr an das Enzym angelagert werden kann. Auf diese Weise wird die richtige Geschwindigkeit der Prozesse und die notwendige Menge der Reaktionsprodukte erreicht und Chaos vermieden.

Das wichtigste Enzym beim Glucoseabbau ist die Phosphofructokinase. Dieses Enzym überträgt unter Beteiligung von ATP eine Phosphatgruppe auf Fructose-6-phosphat, das damit zu Fructose - 1,6-diphosphat wird. Erst wenn dieses Stoffwechselprodukt vorliegt, kann Glucose zum Zweck der Energiebereitstellung in der Zelle abgebaut werden. Die Bedeutung des Enzyms liegt damit in der Regulierung der Energiemenge, die einer Zelle zur Verfügung steht.
Wenn eine Zelle viel Energie hergestellt hat, liegt folglich viel ATP vor. Wenn viel ATP vorhanden ist, ist ein weiterer Glucoseabbau nicht notwendig. Das Enzym Phosphofructokinase kann jetzt also in seiner Aktivität gehemmt werden. Dieses geschieht durch einen Inhibitor (Hemmer). Der Inhibitor ist in diesem Fall ATP, also das Produkt der Reaktion. ATP ist anders gebaut als das Substrat der Phosphofructokinase und bindet deshalb an das allosterische Zentrum des Enzyms. Es liegt also eine allosterische Hemmung vor.

Phosphofructokinase ist somit eines der Schlüsselenzyme in der Zellatmung. Während der Glykolyse wandelt es Fructose-6-phosphat in Fructose-1,6-diphosphat um. Seine Aktivität wird durch hohe Citrat- und ATP-Konzentration gehemmt und durch ADP wieder aktiviert.
Wenn bei den Reaktionen der Zellatmung die ATP- und Citratproduktion ansteigt, wirken beide Stoffe als Inhibitoren (Hemmer) auf das Enzym Phosphofructokinase. Seine Gestalt wird so verändert, dass das Substrat Fructose-6-phosphat nicht mehr angelagert werden kann.
Sinkt die ATP- und Citratproduktion, weil das Enzym gehemmt ist, steigt die Konzentration der ADP-Moleküle. ADP bindet an das aktive Zentrum der Phosphofructokinase und verändert die Gestalt des Enzymmoleküls so, dass Fructose-6-phosphat als Substrat wieder gebunden und in Fructose-1,6-diphosphat umgewandelt werden kann.